用红外光线“看”行动中的蛋白质

  • 谢爱华副教授(美国俄克拉荷马大学)
  • 日期:2010-05-19
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简介:谢爱华教授曾就读于浙江大学,是CUSPEA第一届成员,1981年赴美国卡内基―梅隆大学攻读,1986获Ph.D学位,目前就职于美国俄克拉荷马大学艺术与科学学院。

内容摘要:蛋白质是天然的纳米机器。它们具备许多方面的生物学功能,包括:促使能量转化、信号转化和酶行为。所有的蛋白质都是由二十种被称为氨基酸的组分块构成的线形聚合物。基于氨基酸序列和聚合物长度等等方面的不同性,已经有百万以上种类的蛋白质由细菌、植物和动物中提取辨认出来。
  在诸如蛋白质的多品种性和集成度等等角度,是否有控制蛋白质动力学行为和后续生物学功能的有限数量的基本法则?我们通过观察行动中的蛋白质的“动画片”来讲述答案。我将用卓异的时间分辨率和结构灵敏性,在研究蛋白质结构动力学过程中,演示红外光的强时间分辨傅立叶变换。如此的研究提供了深度的视角,让我们由此发展、建立和显现蛋白质颤动的“静电震心”概念。
  此外,我介绍我们在对蛋白质晶体格点的冲击,和对晶体化盐的比率与蛋白质结构动力学扩展,等方面的近期研究。这是个普遍关心的问题。
  研究的结果已经提出了挑战,激励着对晶体化盐是如何地驱动蛋白质晶体化,和蛋白质动力学是如何地被改变、如何驱使了盐-水-蛋白质反应的理论理解。这些结果也对为理解蛋白质结构动力学,在切割边缘技术与时间分辨X射线检晶仪的应用上提出了挑战。